Digestione del glutine: degradazione e insorgenza di infiammazioni

Il glutine è composto da due frazioni principali, che si distinguono in base alla loro solubilità in alcool e acqua: le prolamine solubili e le gluteline insolubili. A seconda del tipo di cereale, queste frazioni hanno nomi diversi: nel grano sono chiamate gliadine e glutenine. Entrambe sono costituite da miscele complesse di diversi componenti proteici. Sono caratterizzate da un alto contenuto di aminoacidi glutammina e prolina, mentre gli aminoacidi essenziali sono presenti solo in quantità minime. Le sequenze ricche di glutammina e prolina sono considerate difficili da digerire e svolgono un ruolo centrale nella celiachia. A causa delle diverse varianti genetiche, ogni varietà di grano coltivata può essere identificata in base alla composizione delle sue riserve proteiche, che costituiscono una sorta di impronta digitale individuale.

La digestione delle proteine, e quindi anche del glutine, inizia nello stomaco con l'enzima pepsina e prosegue nell'intestino tenue grazie ad altri enzimi prodotti dal pancreas e dalla mucosa intestinale. L'elevata percentuale di glutammina e prolina in alcune parti del glutine lo rende particolarmente difficile da digerire. Di conseguenza, alcuni frammenti peptidici, come il noto 33-mer dell'α-gliadina, rimangono più a lungo nell'intestino e possono attivare il sistema immunitario nei soggetti celiaci. Nei soggetti affetti da celiachia, il consumo di glutine provoca quindi una reazione immunitaria errata che coinvolge sia le cellule B che le cellule T. È fondamentale sottolineare che solo alcuni peptidi del glutine, in particolare quelli deamidati dall'enzima transglutaminasi tissutale (tTG), sono sufficientemente forti da scatenare questa risposta immunitaria.